天然无序区域在Ash1/Ash1L组蛋白甲基转移酶活化过程中的调控作用

摘要：

组蛋白甲基化修饰与基因的转录调控密切相关,其中果蝇的Ash1以及哺乳动物的同源蛋白Ash1L是催化组蛋白H3上36位赖氨酸进行单甲基化和双甲基化的甲基转移酶.由于存在一个自抑制环区阻挡了底物的结合位点,Ash1/Ash1L本身的组蛋白甲基转移酶活性是很低的.但与Mrg15结合后,Ash 1/Ash1L从原来的自抑制态转变为活化态.最近,Ash1L与Mrg 15结合后复合物的晶体结构被成功解析出来,使之可以揭示Ash1L与Mrg15之间的特异相互作用以及Mrg15激活Ash1L的机理.我们通过比较Ash 1L/Mrg 15复合物的两个晶体结构来讨论Ash1L分子中的天然无序区域在其活化过程中所起的重要调控作用.

关键词：组蛋白甲基转移酶、Ash1、Mrg15、天然无序蛋白质、构象转化

所属期刊栏目：46

分类号：Q518.2;Q518.4(蛋白质)

资助基金：国家自然科学基金21603121

在线出版日期：2019-11-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：925-929