肌红蛋白与H2S反应的结构功能学研究

摘要：

近年来, 内源性H2S作为第3种被发现的新型气体信号分子, 其生理学作用逐渐受到研究者的重视.在哺乳动物体内, H2S与血红素蛋白的结合有两种方式, 一种是H2S直接键合血红素中心Fe形成Fe-H2S复合物;另一种则是H2S修饰血红素卟啉环, 形成硫代血红素结构.我们选用肌红蛋白 (myoglobin, Mb) 作为研究对象, 通过点突变技术改变了血红素活性中心结构, 结合紫外-可见光谱学以及X-射线晶体学, 研究了H2S与不同突变型Mb反应后的光谱和结构变化.结果显示:血红素中心近、远端腔微环境的变化, 如腔体极性、氢键数目、氢键位置等因素直接影响蛋白质与H2S的结合, 以及硫代血红素 (sulfheme) 的形成.这些结果为研究血红素蛋白参与内源性H2S代谢机理提供了重要的实验数据.

关键词：气体信号分子、硫化氢、肌红蛋白、硫代血红素、活性中心

所属期刊栏目：45

分类号：Q71(生物大分子的结构和功能)

资助基金：国家自然科学基金资助项目21271104,21671103.This work was supported by grants from The National Natural Science Foundation of China21271104, 21671103

在线出版日期：2018-10-10（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共10页

页码：865-874