依赖于核糖体的NTP酶YchF和YihA的结合特性及酶活性研究
P-环NTP酶(GTP酶和ATP酶)普遍存在于真核生物和原核生物中,参与调节不同的细胞进程.YchF和YihA是细菌中两种高度保守的NTP酶,但其生理功能仍然不清楚.之前的研究表明这两种NTP酶可以与核糖体或者核糖体亚基结合.我们检测了在不同核苷酸存在的情况下,大肠杆菌YchF和YihA蛋白与核糖体30S、50S、70S颗粒的结合情况,同时也探究了核糖体亚基的结合是否与NTP酶活性的激活有关.数据表明YchF与70S结合,YihA与50S结合.70S核糖体能同时激活YchF的ATP酶和GTP酶活性.然而YihA的GTP酶活性可以分别被50S和70S激活,并且70S呈现了8.8倍的激活效应.这些数据为进一步研究这两种保守的NTPase的生理功能奠定了基础.
YchF、YihA/YsxC、ATP酶、GTP酶、核糖体组装、GTP酶激活蛋白、翻译调控
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国家自然科学基金资助项目31422016,31470722.This work was supported by grants from The National Natural Science Foundation of China 31422016,31470722.
2016-07-19（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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