人SCF非融合蛋白的纯化及生物活性

摘要：

将构建的可溶性SCF表达质粒PBV-SCF转化到大肠杆菌DH5α中进行非溶合蛋白表达,经克隆筛选出高效表达菌株表达量在20%左右,大量扩增后经包涵体提取、液相层析技术纯化,得到纯度为90%以上的rh-SCF制品,对其等电点和N端氨基酸进行分析,证实具有天然SCF特性,生物活性检测表明该表达产物比活性为6.6×105 U/mg, 同时可以协同GM-CSF促进人骨髓中CFU-GM增殖. 重组人可溶性SCF的获得对于实验室研究和临床应用具有一定价值.

关键词：rhSCF、纯化、生物活性

分类号：Q78(基因工程（遗传工程）)

资助基金：国家科技攻关项目7306127

在线出版日期：2004-01-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：69-71