嗜酸氧化亚铁硫杆菌的谷胱甘肽还原酶的结构模建和底物分子对接

摘要：

极端环境微生物嗜酸氧化亚铁硫杆菌的谷胱甘肽还原酶(GR)可能在它的抵抗极端酸性,有毒和氧化性的生物浸出环境中发挥至关重要的作用.通过同源模建技术和分子动力学模拟,它的一个三维结构被构建,优化和检验了.获得的结构被进一步用于搜索绑定位点,跟辅因子黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)和底物谷胱甘肽(GSSG)进行分子柔性对接,并以此识别关健残基.对接结果显示,位于活性残基Cys42和Cys47之间的二硫键夹在FAD的活性位点和底物GSSG的二硫键之间.它们之间的距离非常靠近,这跟底物反应机理的初始步骤的情况十分一致.相互作用能表明8个酶中残基Cys42,Cys47,GIu443B,Glu444B,His438B,Ser14,Thr447B和Lys51是固定或激活GSSG的关键残基,这跟以前的实验事实相吻合.此外,根据相互作用能我们还新发现7个重要残基(Arg449B,Pro439B,Thr440B,Thr310,Va143,Gly46 and Va148).所有这些残基在其它物种中的相应物中也都是保守的.这些结果有助于进一步的实验研究和理解其催化机理,进而揭示这种细菌的抗毒机理,服务于工业应用.

关键词：谷胱甘肽还原酶、嗜酸氧化亚铁硫杆菌、同源模建、分子动力学、分子对接、黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)、氧化型谷胱甘肽(GSSG)

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分类号：Q554(酶)

资助基金：国家重点基础研究发展规划973计划2004CB619201;国家自然科学基金50321402;the Mittal student Foundation of Central South University07MX27;the post-graduate foundation of Hunan province2340-74236000003

在线出版日期：2009-04-21（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：401-406