大鲵短型肽聚糖识别蛋白PGRP-S的克隆及其功能研究
实验构建了大鲵短型肽聚糖识别蛋白PGRP-S的真核表达质粒, 并对其功能进行了初步的研究.序列分析显示, 所克隆的大鲵PGRP-S的N端不含有信号肽; 其编码的氨基酸序列具有2个相距较近的半胱氨酸残基以及2个Zn2+结合位点.Western-blotting检测结果显示大鲵PGRP-S既可分泌到胞外, 也可滞留在胞内.体外抗菌实验的结果表明,过表达大鲵PGRP-S能显著抑制迟缓爱德华氏菌(Edwardsiella tarda)在HEK293T细胞内和胞外培养基中的增殖.此外, 过表达大鲵PGRP-S能诱导NF-κB启动子的活性; 能结合Lys-type和Dap-type的肽聚糖但不能降解它们.研究结果表明大鲵PGRP-S在功能上类似于哺乳动物而有别于硬骨鱼类短型的肽聚糖识别蛋白.
PGRP-S、真核表达、NF-κB、抗菌活性、肽聚糖结合活性、酰胺酶活性、大鲵
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Q352
国家自然科学基金31172408资助Supported by the National Natural Science Foundation of China31172408
2018-06-13(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
共7页
473-479