金鲳鱼小清蛋白的纯化及其结构与性质分析

摘要：

分离纯化金鲳鱼小清蛋白(parvalbumin,PV),并对其进行结构与性质分析.经 Tris-HCl粗提、热处理、联合 2 次柱层析可从金鲳鱼肌肉中得到较高纯度的目的蛋白,经 SDS-PAGE 分析,其分子质量约10 kDa.蛋白免疫印迹显示,10 kDa处有阳性反应,进一步质谱鉴定确定其为金鲳鱼 PV 蛋白.PV 蛋白结构分析表明,其为典型的 α-螺旋结构,在 248 nm处有紫外特征吸收峰,在 350 nm处有内源荧光最大发射峰.PV蛋白性质分析表明,金鲳鱼 PV蛋白热稳定较好,耐弱酸性、耐碱性.消化稳定性试验表明,胃蛋白酶可分解金鲳鱼 PV 蛋白,而金鲳鱼 PV蛋白对胰蛋白酶具有抗性.

关键词：金鲳鱼、过敏源、小清蛋白、结构、稳定性

所属期刊栏目：49

分类号：Q782;R742.1;R322.8

资助基金：南方海洋科学与工程广东省实验室湛江ZJW-2019-06;广东普通高等学校海洋食品绿色加工技术研究团队;广东海洋大学博士科研启动项目

在线出版日期：2023-07-10（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：215-220