碱性氨基酸对β-乳球蛋白结构和致敏性的影响

摘要：

碱性氨基酸是一种自身带正电荷的小分子,可与蛋白质上的负电残基发生静电吸引,也可与蛋白侧链上某些基团构成空间位阻,进而导致蛋白质结构的改变.β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)可引发过敏反应,通过不同碱性氨基酸对β-Lg进行处理,研究其结构和致敏性的变化规律.以L-精氨酸(L-Arg)、L-赖氨酸(L-Lys)和L-组氨酸(L-His)单独或混合处理的β-Lg为研究对象,通过电泳、圆二色谱、光谱等技术分析其结构的变化;采用酶联免疫吸附法、细胞实验等方法评价其抗氧化活性、免疫球蛋白E(immune globulin E,IgE)/免疫球蛋白G(immune globulin G,IgG)结合能力和KU812 细胞释放组胺和白介素-6 的能力.结果表明,L-Arg、L-Lys和L-His处理β-Lg后,改变了β-Lg的二级结构、紫外吸收强度、内源荧光强度和表面疏水性,同时增加其ABTS阳离子自由基清除能力、降低IgE/IgG结合能力以及KU812 细胞中组胺和白细胞介素-6 的分泌能力.因此,L-Arg、L-Lys和L-His破坏β-Lg的构象过敏表位,降低其致敏性,顺序依次为L-His、L-Lys和L-Arg.研究结果为低致敏性牛乳制品的研发提供重要的理论指导.

关键词：碱性氨基酸、β-乳球蛋白、结构、致敏性、构象表位

所属期刊栏目：49

分类号：Q786;Q516;Q943.2

资助基金：国家自然科学基金;江西省自然科学青年基金项目;江西省技术创新引导类计划项目

在线出版日期：2023-06-28（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：7-12