清香酒醅来源Lactobacillus plantarum SL32-2自溶酶的酶学性质及其底物特异性初探

摘要：

为研究Lactobacillus plantarum SL32-2自溶酶的酶学性质及底物特异性,以该细菌细胞为底物分析其自溶酶的最适温度及最适pH,结合该菌株在有无外加自溶酶、自溶前后还原糖和氨基酸的变化以及对4种底物的敏感性,分析其自溶酶的底物特异性.结果表明,L.plantarum SL32-2在对数早期培养4 h时,自溶度最高;其自溶酶的最适pH为7.5,最适温度为37℃;添加自溶酶后,L.plantarum SL32-2的自溶度增加了12.04％、还原糖和氨基酸分别增加了1.05和42.83倍;底物特异性分析发现,L.plantarum SL32-2自溶酶中 β-N-乙酰葡萄糖胺酶、酰胺酶、羧肽酶、内肽酶的活性分别为0.0036、0.0027、1.1267和2.0987 U,表明作用于肽链的酶活性远高于作用于糖链的酶.因此,有望通过添加自溶酶的方式,控制酒醅中乳酸菌的过量生长.

关键词：乳杆菌、自溶酶、酶学性质、自溶度、底物特异性

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分类号：R774.1;TS201.3;Q93-335

资助基金：山西省自然科学基金201901D111286

在线出版日期：2022-04-24（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：64-69