分子动力学探究高压对β-乳球蛋白与多酚结合的影响

摘要：

为探究不同压力下多酚与蛋白的结合规律,以表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin gallate,EGCG)和 β-乳球蛋白为研究对象,采用分子对接和分子模拟研究两者结合能和结合机制在0.1、200、500、800 MPa时的变化.结果表明,EGCG常压下主要结合在疏水腔(1号区域),蛋白经200和500 MPa处理后,EGCG主要结合在蛋白表面的2号区域,而800 MPa处理后至少有5个结合区域.以1号结合位点为对象进行150 ns的分子动力学模拟过程,发现200 MPa的压力处理能使蛋白结构更稳定,而500和800 MPa压力下蛋白稳定性略为降低.500 MPa及以上的压力能使蛋白的疏水表面积、α-螺旋和 β-折叠减少.EGCG与 β-乳球蛋白的结合自由能随压力的增加而降低,其中主要是由范德华力、氢键作用减弱所致.另外,高压下蛋白结构的变化,特别是结合位点处的变化也显著影响了EGCG与蛋白的结合.

关键词：高压;β-乳球蛋白;多酚;分子动力学

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资助基金：荆楚理工学院高层次人才启动项目

在线出版日期：2022-02-25（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共8页

页码：107-114