10.13995/j.cnki.11-1802/ts.026193
蓝圆鲹黄嘌呤氧化酶抑制肽的制备及其活性分析
以蓝圆鲹为原料,选用胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、中性蛋白酶、复合蛋白酶及碱性蛋白酶对其进行水解.以酶解产物黄嘌呤氧化酶(xanthine oxidase,XOD)的抑制活性为指标,通过单因素试验及正交试验确定了最佳的酶解制备条件.结果显示,最佳酶解条件为采用中性蛋白酶,加酶量0.3%(质量分数),料液比1:2(g:mL),pH 7.0,酶解温度50℃,酶解时间6 h.在此条件下,蓝圆鲹多肽(round scad peptides,RSPs)的XOD抑制活性为64.03%(15 g/L),Fe2+结合活性为61.56%;此法获得的RSPs分子质量92.35%分布在1000 Da以下;氨基酸分析表明,RSPs中与XOD抑制活性有关的疏水性氨基酸(如Ala、Val、Leu、Ile)以及与金属离子结合活性相关的氨基酸(如Glu、Asp、Arg、His)含量较高;此外,紫外光谱和红外光谱扫描结果表明,RSPs可与Fe2+发生结合反应,其与Fe2+的结合位点可能是酰胺键、氨基的N原子与羧基的O原子.
蓝圆鲹、酶解、制备、黄嘌呤氧化酶抑制肽
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TS201.2;S852.4;Q78
现代农业产业技术体系建设项目;中国水产科学研究院基本科研业务费专项;应用基础研究项目;广东省科技创新战略专项资金纵向协同管理方向计划项目;广东省重点领域研发计划资助项目;中央级公益性科研院所基本科研业务费专项
2021-07-26(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
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