10.13995/j.cnki.11-1802/ts.025690
普鲁兰酶N467G突变体的酶学性质分析
在淀粉制糖工业中,普鲁兰酶通常与糖化酶配合使用,其在酸性pH和较高温度下的催化活力是影响淀粉脱支效率的主要因素.该研究通过对长野芽胞杆菌(Bacillus naganoensis)普鲁兰酶蛋白质解折叠自由能的差值(ΔΔG)的计算预测和突变位点稳定性分析,选择突变位点并进行定点突变,获得突变体N467G.与野生型普鲁兰酶分子相比,突变体N467G的最适作用温度提高至60℃,最适作用pH降低至4.5;其在60℃条件下孵育2.5 h或在pH 3.5~5.5孵育1 h残留酶活力均保持在80%以上,稳定性明显提高.此突变体的获得为其后续高效表达与工业化应用奠定了重要基础.
普鲁兰酶、定向进化、最适作用pH、最适作用温度
47
国家重点研发计划政府间国际科技创新合作重点专项项目;天津市高等学校创新团队建设规划项目
2021-03-29(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
共5页
7-11