谷氨酰胺转氨酶活化蛋白酶在大肠杆菌中的表达及性质研究

摘要：

茂源链霉菌(Streptomyces mobaraensis)谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)活化蛋白酶(activating metalloprotease,TAMEP)能够专一性切割TGase的酶原区,其高效制备对于重组TGase的生产有重要意义.将S.mobaraensis来源的TAMEP成功表达于大肠杆菌.通过对信号肽类型、信号肽N端密码子及诱导表达条件的优化,使胞外TAMEP酶活力达到186.3 U/mL.酶学性质分析显示,重组TAMEP的最适反应温度和最适反应pH分别为55℃和7.0;TAMEP在30～50℃孵育60 min酶活力保持在50％以上,且在pH 6.2～8.9较稳定;0.133μmol/L重组TAMEP能够在30 min内使6.91μmol/L TGase基本活化.研究结果为TAMEP规模化制备提供了生产菌株和基础数据.

关键词：谷氨酰胺转氨酶、活化蛋白酶、大肠杆菌、表达优化、酶学性质

所属期刊栏目：46

资助基金：国家自然基金面上项目31771913

在线出版日期：2020-08-28（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：1-7