单甲氧基聚乙二醇修饰中性蛋白酶的制备及特性研究
采用氰脲酰氯活化的单甲氧基聚乙二醇(mPEG5000)对中性蛋白酶进行化学修饰,研究其酶学性质及在非水相中的稳定性.结果表明,中性蛋白酶经mPEG5000修饰后,最适温度仍为50℃,与游离酶一致;其相对活性呈现出修饰率依赖性;修饰酶的热稳定性、底物亲和力均较游离酶有较大改善,且在多种有机溶剂体系中表现出更强的稳定性.表明mPEG5000修饰后的中性蛋白酶在多种不利条件下的耐受性得到提高,为其在非水相催化领域的应用提供了研究基础.
单甲氧基聚乙二醇、中性蛋白酶、化学修饰、非水相
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安徽省自然科学基金项目11040606M81
2014-03-28(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
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