重组降血压肽IYPR的分离与稳定性研究

摘要：

研究了大肠杆菌表达的降血压肽IYPR（Ile—Tyr—Pro—Arg）的分离纯化过程，并分析了其活性稳定性。大肠杆菌细胞经过超声提取和亲和层析得到重组蛋白，然后经过肠激酶和胰蛋白酶酶切、凝胶过滤得到肽IYPR，测定了IYPR经过不同的温度、pH和消化道酶处理后的活性变化。结果表明，亲和层析后重组蛋白的纯度达到了约90％，肠激酶酶切重组蛋白后利用透析法将串联多肽IYPR和6×His标签成功分离，串联多肽经过胰蛋白酶酶切和凝胶过滤后得到了单体肽IYPR。IYPR在90℃处理1h时，其活性为原来的98％，在pH为2—10的水溶液处理5h时活性保持不变，经过胃蛋白酶消化后，其活性升高了13％。这些特性为重组降血压肽IYPR作为高血压病的防治药物的深入研究提供了参考。

关键词：降血压肽、纯化、稳定性、活性

所属期刊栏目：38

分类号：TS201.21(食品工业)

资助基金：江苏高校优势学科建设工程资助项目;江苏大学大学生科研立项资助项目

在线出版日期：2012-12-21（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：33-37