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白黄侧耳溶栓酶的分离纯化及特性分析

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采用离子交换层析、凝胶过滤层析及快速蛋白液相色谱等蛋白质分离纯化技术,从白黄侧耳菌丝体中纯化一种溶栓酶,并进行酶学性质研究。实验结果表明,其分子质量约为18ku,该酶的最适pH和最适温度为pH7.0,40℃,并对糜蛋白酶底物S-2586最敏感。Co2+和Mg2+激活该酶活性,而Cu2+、EDTA对酶活有抑制作用。该酶不仅可直接水解纤维蛋白,还可以水解纤维蛋白原。

白黄侧耳、溶栓酶、纯化、溶栓活性

37

Q814.1(生物工程学(生物技术))

国家自然科学基金30760150

2012-04-21(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

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