酪蛋白水锯物的酶法修饰与ACE抑制活性变化

摘要：

利用枯草杆菌碱性蛋白酶水解酪蛋白制备酪蛋白水解物,其水解度为11.2%,IC50为47.1μg/mL.再应用相同的酶对酪蛋白水解物进行类蛋白反应修饰,考察底物浓度、温度和酶添加量对类蛋白反应的影响,并制备5个不同的修饰产物测定其ACE抑制活性和IC50值.结果 表明,修饰产物的ACE抑制活性随修饰程度(游离氨基减少量)的增加而提高,并且都高于未经修饰的酪蛋白水解物.当游离氨基减少量为154.65 μmol/g(蛋白)时,修饰产物的IC50值可降至0.6 μg/mL.毛细管电泳分析结果显示类蛋白修饰后水解物的多肽组成情况发生明显变化.研究结果证明酪蛋白水解物的ACE抑制活性可以通过类蛋白反应的修饰作用而提高.

关键词：酪蛋白、水解物、类蛋自反应、ACE抑制

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分类号：TS2;S87

资助基金：国家高技术发展计划8632006AA10Z324;东北农业大学创新团队发展计划CXT007-1-2

在线出版日期：2009-07-15（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：35-39