嗜热芽孢杆菌高温蛋白酶HS08的化学修饰研究

摘要：

分离纯化了嗜热芽孢杆菌产生的耐高温蛋白酶HS08,以SDS-PAGE凝胶电泳和Superdax 75预装柱凝胶过滤,测定蛋白酶HS08的分子质量为30.6ku,同时研究了酶专一性抑制剂对酶活性的影响.结果表明,蛋白酶HS08的活性被酶活性中心丝氨酸残基专一性抑制剂PMSF以及金属离子螯合剂EDTA强烈抑制,而NBS、WRK、TNBS、Phenylgloxal hydrate等修饰剂对酶活性无明显抑制作用.K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+等金属离子对酶活性影响实验结果表明,Zn2+可使该酶活性明显提高,Cu2+对该酶活性有抑制作用.因此,该酶属于金属离子激活的丝氨酸族蛋白酶.蛋白酶HS08的酶动力学实验表明,以BSA为底物,PMSF可使蛋白酶HS08最大反应速率Vmax下降50%,而对其米氏常数Km影响不大.

关键词：高温蛋白酶、嗜热芽孢杆菌、化学修饰、活性中心、丝氨酸蛋白酶

所属期刊栏目：32

分类号：TS2(食品工业)

资助基金：浙江省自然科学基金;浙江省科技计划

在线出版日期：2007-01-16（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：6-10