一种枯草芽孢杆菌氨肽酶的纯化及酶学性质

摘要：

利用乙醇分级沉淀(37.5%～60%)、SephadexG-75凝胶过滤、Phenyl-sepharose6FF疏水色谱三步分离使一种枯草芽孢杆菌氨肽酶得到纯化,比活1.556 7×106U /mg;SDS-PAGE鉴定为纯酶,分子质量75 ku,全酶含2个亚基.纯酶最适温度60℃,温度稳定范围20～70℃.最适pH 8.5,pH稳定范围8.0～10.0.Zn2+、Ni2+有较大的抑制作用,Co2+则对酶活有较强的激活作用.酶活性中心可能结合了2个Zn2+,米氏常数Km为1μmol/L,最大反应速度Vmax为5 000μmol/(L·min).

关键词：枯草芽孢杆菌、氨肽酶、纯化、特性

所属期刊栏目：32

分类号：Q5(生物化学)

在线出版日期：2006-05-16（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：7-10