大豆蛋白-黄芩素的结合机制及蛋白构象和功能变化

摘要：

探索大豆蛋白组分中β-伴大豆蛋白(7S)/大豆蛋白(11S)与黄芩素的结合机制,考察复合物构象及功能特性的变化.傅里叶变换红外光谱表明黄芩素诱导蛋白的β-折叠转化为α-螺旋和无规卷曲.内源荧光光谱证实了黄芩素的加入使7S、11S结构变得更紧密.黄芩素与蛋白的反应自发进行,并通过静态方式猝灭蛋白荧光.7S、11S蛋白分别通过氢键和疏水相互作用与黄芩素结合.分子对接结果表明,黄芩素对11S的亲和力高于7S.扫描电子显微镜显示了7S、11S与复合物的微观结构差异.此外,与黄芩素结合后,7S、11S的表面疏水性下降,热稳定性及其他功能特性提升.

关键词：β-伴大豆蛋白(7S)、大豆蛋白(11S)、黄芩素、结合机制、构象变化、功能特性

所属期刊栏目：44

分类号：TS214.2(食品工业)

资助基金：国家大豆产业技术体系项目CARS-04-PS32

在线出版日期：2023-03-28（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共8页

页码：91-98