L-组氨酸修饰乳清蛋白结构及其热诱导凝胶特性

摘要：

采用L-组氨酸(L-His)作为蛋白凝胶功能性的增强剂,将其加入乳清分离蛋白溶液中制备热诱导凝胶,研究L-His对乳清蛋白结构及其凝胶特性的影响.结果 表明:在乳清蛋白等电点(pI 5.2)时蛋白形成尺度约1 700 nm、具有极小比表面积且几乎不带电的蛋白聚集体,远离蛋白等电点时则所形成的聚集体大小约为400 nm;L-His抑制蛋白聚集体的形成而减小粒径、显著提高聚集体比表面积,促进蛋白分子结构展开并提高其带电量.在经历热诱导后,乳清蛋白在其等电点时形成持水性差的白色凝胶,而在其他pH值时则形成持水性高的黄色凝胶且越远离等电点,胶体黄度值越大;L-His的加入对凝胶颜色变化无显著影响,但能够显著提高凝胶的持水性(P＜0.05);有效提高凝胶的质地特性,特别是在pH 7.59和pH 9.74时显著提高乳清蛋白凝胶的弹性及咀嚼性(P＜0.05).这些质构变化可能主要归结于L-His改变了凝胶内的氢键、二硫键和疏水作用力的重排.总之,L-His修饰乳清蛋白结构而改变其凝胶性能且同时受到pH值的影响.

关键词：乳清蛋白、pH、L-组氨酸、结构、凝胶性能

所属期刊栏目：42

分类号：TS201.2(食品工业)

资助基金：国家自然科学基金青年科学基金项目;江苏省优势学科建设项目青年创新基金项目

在线出版日期：2021-04-26（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共8页

页码：16-23