大豆分离蛋白酶促聚集行为的表征

摘要：

研究Quambalaria cyanescens天冬氨酸蛋白酶处理后大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的水解度、浊度、组分及分子质量变化,利用激光扫描共聚焦显微镜(laser scanning confocal microscopy,LSCM)和原子力显微镜(atomic force microscope,AFM)表征酶处理后大豆分离蛋白聚集行为.结果表明:SPI水解度、浊度在一定范围内随酶解时间的延长而增加,随后保持不变;酶处理使SPI的亚基解离,水解为较小分子质量的组分,并使SPI表面疏水性增强;内源荧光光谱与圆二色光谱结果表明酶解改变了SPI的天然结构,导致SPI内部氨基酸残基及疏水基团的暴露.通过LSCM观察酶诱导的SPI聚集过程,结合AFM的观察结果表明:随处理时间的延长,SPI发生了更广泛的聚集行为,并产生了更大的不规则、不连续聚集体.

关键词：大豆分离蛋白、酶处理、结构特性、聚集行为

所属期刊栏目：40

分类号：TS201.7(食品工业)

资助基金：山东省自然科学基金面上项目ZR2016CM38

在线出版日期：2019-10-10（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：58-63