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10.7506/spkx1002-6630-201818009

杏鲍菇分离蛋白和清蛋白的理化性质及功能分析

引用
以杏鲍菇为原料,分别利用碱溶酸沉法提取杏鲍菇分离蛋白(Pleurotus eryngii protein isolate,PEPI)、Osborne法分离主要蛋白组分,并研究其理化性质和功能分析.结果表明,杏鲍菇的蛋白质量分数为17.57%(以干质量计),以杏鲍菇清蛋白(Pleurotus eryngii albumin,PEA)为主,占总分离蛋白组分的81.12%.PEPI和PEA中均含18种氨基酸,且必需氨基酸含量分别占总氨基酸含量的40.80%和40.51%.与PEPI相比,PEA的表面疏水性(265.25)显著高于PEPI(164.27)(P<0.05),而总巯基、二硫键含量较低,分别为61.53μmol/g和10.39μmol/g;热变性温度(100.98℃)低于PEPI(108.27℃),且PEA持水性(1.64 mL/g)、持油性(5.59 mL/g)显著低于PEPI(3.58、8.36 mL/g)(P<0.05).PEPI和PEA的溶解性、起泡性、泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性随pH值的变化趋势均相似,在等电点时均为最低.傅里叶变换红外光谱显示PEPI和PEA的二级结构主要是β-折叠和β-转角,扫描电镜观察PEPI呈蜂巢结构.相比PEA,PEPI具有更好的理化性质和功能特性.

杏鲍菇、分离蛋白、清蛋白、理化性质、功能特性

39

TS201.21(食品工业)

杨凌示范区产学研用协同创新重大项目2016CXY-14

2018-10-15(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共7页

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食品科学

1002-6630

11-2206/TS

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2018,39(18)

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