安卡红曲霉酸性蛋白酶分离纯化及部分酶学性质分析

摘要：

安卡红曲霉(Monascus anka)CICC 40806培养液经硫酸铵分级沉淀和CM Sepharose Fast Flow阴离子交换柱层析两步分离纯化,得到纯度较高的胞外酸性蛋白酶,然后对其性质和动力学进行研究.结果表明M.?anka酸性蛋白酶的最适反应pH值为3.0,pH值稳定范围为3.0～7.0,最适反应温度为50?℃,低于50?℃时酶具有较好的稳定性,50?℃时的衰减常数为0.569.M.?anka酸性蛋白酶以酪蛋白为底物时反应活化能为28.85?kJ/mol,相对较低.M.?anka酸性蛋白酶具有一定的耐盐性,当NaCl质量分数为7%时,最适条件下反应时相对酶活力为12%.以酪蛋白、米渣蛋白、牛血清蛋白为底物时,Km值分别为12.48、14.77、20.05?mg/mL,对米渣蛋白和酪蛋白的催化效率相对较高.M. anka酸性蛋白酶可能在米渣蛋白发酵降解中发挥积极作用.

关键词：安卡红曲霉(Monascus anka)、酸性蛋白酶、分离纯化、性质、动力学

所属期刊栏目：39

分类号：Q556(酶)

资助基金：国家自然科学基金面上项目31371741

在线出版日期：2018-08-15（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：118-124