10.7506/spkx1002-6630-201807013
不同热处理大豆蛋白柔性与结构的关系
以大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)对胰蛋白酶的敏感性表征柔性,研究不同热处理(60~121 ℃,5、10、30 min)对SPI柔性的影响,并探索柔性与SPI结构的关系.结果表明:热处理温度低于80 ℃时,对SPI柔性影响不显著,热处理温度高于80 ℃时,SPI柔性随处理温度的升高和时间的延长而增加.热处理温度在60~100 ℃范围,SPI柔性与浊度、游离巯基含量、表面疏水性呈显著正相关关系,相关性系数分别为0.956、0.954、0.954.热处理温度范围高于100 ℃时,浊度、表面疏水性随着柔性上升而下降,游离巯基含量随着柔性的上升继续上升,在121 ℃、5 min达到最大值,随后又下降.紫外扫描、内源性色氨酸荧光光谱研究发现,热处理温度范围在80~100 ℃时,随着SPI柔性的增加,其结构更加舒展.
大豆分离蛋白、热处理、柔性、结构、相关性分析
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TS214.2(食品工业)
国家现代农业大豆产业技术体系建设专项CARS-04-PS28
2018-05-21(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
共6页
85-90