酪蛋白铁螯合肽的分离纯化及结构解析

摘要：

为探讨酪蛋白铁螯合肽螯合机制,对比固定金属亲和层析和阴离子交换层析初分再结合Sephacryl S-100HR凝胶过滤层析分离对酪蛋白铁螯合肽进行分离纯化效果,并通过紫外光谱、傅里叶变换红外光谱和液相色谱-质谱联用方法对纯化后多肽结构进行解析.结果表明,亲和层析与凝胶过滤层析法结合分离得到的酪蛋白多肽组分的铁螯合活性高于阴离子交换层析组分,其铁螯合活性可达39.56 μg/mg.紫外光谱和红外光谱检测证明酪蛋白肽和铁离子形成螯合物,羧基位点螯合前后发生变化;质谱鉴定出3条肽段,氨基酸序列为HIQKEDVPSER、ITVDDKHYQK和TRLHPVQER,肽段中Glu、Asp、Gln出现频率高,侧链均含有C=O键,推测多肽的羰基位是铁离子的主要螯合位点.

关键词：酪蛋白、铁、螯合肽、纯化、结构

所属期刊栏目：39

分类号：TS252(食品工业)

资助基金：安徽省科技计划项目12Z0102055

在线出版日期：2018-05-30（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：63-68