红鳍东方纯组织蛋白酶L表达载体的构建及表达结果验证

摘要：

红鳍东方鲀味道鲜美,已从其体内发掘了系列鲜味肽,但其形成机制尚未明确.组织蛋白酶L可通过降解肌原纤维蛋白及肌钙蛋白发挥着重要的滋味形成作用.为了探索其对红鳍东方纯呈味肽的形成机制,本研究通过查找NCBI数据库得到一条全长为1 336 bp的红鳍东方鲀组织蛋白酶L的序列,从红鳍东方鲀肌肉中提取RNA并转录为cDNA作为模板克隆,选择pET-28a(+)作为表达载体、E.coli BL21作为重组工程菌进行克隆表达,成功得到大小为36 kD的重组组织蛋白酶L,并验证了其可在大肠杆菌表达系统中成功克隆表达.本研究为进一步研究红鳍东方鲀组织蛋白酶L酶学特性及其对滋味形成提供了理论支持.

关键词：红鳍东方鲀、组织蛋白酶L、呈味肽、大肠杆菌表达系统

所属期刊栏目：38

分类号：TS254.5(食品工业)

资助基金：国家自然科学基金青年科学基金项目31622042,31371790,31271900;“十三五”国家重点研发计划重点专项2016YFD040083

在线出版日期：2017-11-20（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：1-5