白姑鱼胰蛋白酶的分离纯化及其性质分析

摘要：

本研究从白姑鱼幽门垂组织中提取胰蛋白酶粗酶，然后经硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析及Sephacryl S-200凝胶过滤层析等分离纯化技术，得到一种阴离子型胰蛋白酶（命名为：Trypsin A），并对该阴离子型胰蛋白酶进行鉴定及性质分析。结果表明：Trypsin A的分子质量约为28 kD，其最适反应温度为50℃，能在低于65℃条件下保持稳定；最适pH值为9.5，酸碱耐受范围为pH 9.5～11.0；Western blotting分析表明，白姑鱼阴离子型胰蛋白酶可以与抗鲫鱼胰蛋白酶抗体反应，符合胰蛋白酶活性区域的高度保守性；丝氨酸类蛋白酶抑制剂对白姑鱼胰蛋白酶具有抑制作用。

关键词：白姑鱼、胰蛋白酶、分离纯化、酶学性质

所属期刊栏目：37

分类号：TS264.2(食品工业)

资助基金：厦门市海洋渔业局南方海洋中心项目14CZP03HJ04；福建省科技厅引导性项目2016N0020

在线出版日期：2016-08-15（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：168-172