牛胰脏组织蛋白酶L的纯化和酶学性质

摘要：

新鲜牛胰脏匀浆物经酸化粗提后,再通过盐析、柱层析等步骤纯化,制备了0.58 mg纯酶,纯化倍数达530.54.经凝胶电泳分析,该酶有2个亚基,分子质量为29.1 kD和18.9 kD.牛胰脏组织蛋白酶L的最适反应温度为50℃,最适反应pH值为6.5.巯基还原剂二硫苏糖醇、L-半胱氨酸均明显激活了该酶活性,10 μmol/L的N-(反式-环氧丁二酰基)-L-亮氨酸-4-胍基丁基酰胺(E-64)可完全抑制其活性.1mmol/L的Zn2+对酶活性有明显抑制作用.该纯化酶可水解苄氧羰基-苯丙氨酰-精氨酰-甲基香豆素(Z-Phe-Arg-MCA),其Km值为3.52 μmol/L.

关键词：组织蛋白酶L、牛胰脏、纯化、酶学特性

所属期刊栏目：36

分类号：TS201.2(食品工业)

资助基金：国家现代农业肉牛牦牛产业技术体系建设专项CARS-38

在线出版日期：2015-10-20（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：142-146