甘薯叶酸性磷酸酶的分离纯化及部分性质研究

摘要：

以新鲜甘薯老叶为材料,经过匀浆、硫酸铵盐析、DEAE-Sepharose阴离子交换层析和Superdex-200凝胶层析等步骤后,经十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定获得了电泳纯的酸性磷酸酶(acid phosphatase,ACP),纯化后ACP比活力为251.49 U/mg,纯化了169.07倍,回收率为3.50％.酶学性质研究结果表明:ACP为单亚基酶,全酶分子质量为42.3 kD,单亚基分子质量为41.2 kD;最适反应温度65℃,最适pH 5.2;在40℃以下和pH 4.0～6.0范围内酶活性较稳定;以对硝基苯磷酸二钠为底物时,测得其米氏常数Km值为0.258 mmol/L;Ca2+和Mg2+对ACP酶活性有明显激活作用,K+和Li+对ACP酶活性无影响,甲醇、乙二胺四乙酸和草酸对ACP酶活性的抑制作用较大;Hg2+和Ag+对ACP酶活性的抑制作用非常明显.

关键词：甘薯叶、酸性磷酸酶、分离纯化、性质

所属期刊栏目：36

分类号：Q946.5(植物学)

资助基金：重庆市科委重点攻关项目CSTC2011AB1027

在线出版日期：2015-04-17（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：152-157