基因工程菌Escherichia coli BL21/pET-pel重组果胶酶的纯化及酶学性质

摘要：

采用超声波破碎法、镍离子亲合层析柱法,纯化重组菌Escherichia coli BL21/pET-pel表达的胞内重组果胶酶,并用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide pelelectrophoresis,SDSPAGE)检测,研究纯化的重组果胶酶酶学性质.结果表明:重组果胶酶纯化倍数为1.71,回收率为88.5％,分子质量约为44kD.最适pH值为9.0～9.5,在pH 7.0～10.0之间催化性质较稳定;最适作用温度范围为45～55℃,在60℃下保温30 min还剩余40％的酶活力;在离子浓度为1mmol/L时,Ca2+和Co2+对该酶有较强的促进作用,而Fe2+则对其有较强的抑制作用.

关键词：重组果胶酶、胞内酶、镍离子亲合层析、酶学性质

所属期刊栏目：35

分类号：Q815(生物工程学(生物技术))

在线出版日期：2015-02-12（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：245-248