瑞士乳杆菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶的分离纯化及酶学性质

摘要：

提取并纯化瑞士乳杆菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶(Pep X),并对其酶学性质进行研究.采用超声波破碎瑞士乳杆菌菌体获得含有PepX的粗酶液,粗酶液经过硫酸铵沉淀、Sephacryl S-300 HR层析、非变性-聚丙烯酰胺凝胶电泳法切胶回收蛋白纯化瑞士乳杆菌Pep X.纯化后Pep X经SDS-PAGE测定分子质量并研究酶学性质.得到电泳纯的PepX,酶比活力62.24U/mg,单体分子质量大约26kD,最适酶反应pH7.0,最适酶反应温度37℃.Co2+对Pep X有激活作用,Zn2+、Ni2+、Mn2+、Fe3+对Pep X有强烈的抑制作用,金属蛋白酶抑制剂EDTA、丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF对Pep X有一定的抑制作用,说明Pep X为金属依赖性的丝氨酸肽酶.

关键词：X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶(Pep X)、纯化、酶学性质

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分类号：TS201.3(食品工业)

资助基金：国家自然科学基金青年科学基金项目31101314;江苏省自然科学基金项目BK2011787;江苏省高校自然科学基金项目13KJB550013;南京师范大学特聘教授、高层次人才科研启动基金项目184070H2B08;浙江省自然科学基金项目LQ12C20003;宁波市科技局创新基金项目2010C92024;宁波市自然科学基金项目2012A610145

在线出版日期：2014-07-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：156-160