茶树EGCG-O-甲基转移酶的纯化及酶学性质

摘要：

对重组茶树EGCG-O-甲基转移酶进行分离纯化,并对其酶学性质进行研究.结果表明:经HisTMTrap 层析纯化后,获得了纯度超过95％的重组融合蛋白,纯化倍数为22.51倍,酶活回收率为34.54％,酶比活力达到0.0186U/mg;酶分子质量约为27.6kD；该酶的最适反应温度为35℃、最适pH7.5;以表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)作为底物,酶学动力学常数Km为0.100mmol/L,Vmax为7.485mg/(L·min).

关键词：茶树、EGCG-O-甲基转移酶、纯化、性质

所属期刊栏目：34

分类号：TS272(食品工业)

资助基金：中央级公益性科研院所基本科研业务费专项2012z1053;国家自然科学基金项目30972404;国家现代农业产业技术体系建设专项CARS-23

在线出版日期：2014-07-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：194-197