酶解米糠蛋白分离提取ACE抑制肽及其结构研究

摘要：

研究酶解米糠蛋白中具有ACE抑制活性短肽组分及其序列,本实验采用等电点沉淀法提取米糠蛋白,经胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等单独或联合水解米糠蛋白,并采用Sephadex G-15凝胶层析和SP-Sephadex C-25离子交换层析分离各酶解组分.ACE抑制活性检测结果显示:酶解组分中含有较高抑制活性成分,其相对分子量在500单位以内.各组中活性最高的组分进行HPLC-MS分析,其中活性最高的胃蛋白酶联合胰蛋白酶酶解活性组分主要为Arg-Tyf、Met-Trp、Gly-Val-Tyr或Gly-Asp-Phe,其共同特征是C端具有苯环样结构,提示:这种环结构可能是ACE抑制剂的重要结构特征.

关键词：米糠蛋白、血管紧张素转化酶、抑制剂、IC50、HPLC-MS

所属期刊栏目：28

分类号：Q503(一般性问题)

在线出版日期：2007-04-10（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：223-227