乳过氧化物酶的分离纯化和酶学性质研究

摘要：

采用超滤-离子交换色谱分步洗脱法,对牛初乳中的乳过氧化物酶进行了分离和纯化.经SDS-PAGE测定,分离出的乳过氧化物酶显示为单一区带,相对分子质量为75035D.该酶酶活回收率为76.17%,其最适pH为5.0～5.5,最适温度为55℃.在70℃、75℃时LP酶活的热失活曲线呈现一般植物过氧化物酶失活的双相特征.

关键词：乳过氧化物酶、分离、纯化、酶活

所属期刊栏目：27

分类号：TS201.25(食品工业)

在线出版日期：2006-04-06（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：100-104