采用盐析及Q Sepharose FF分离纯化酪蛋白胃蛋白酶水解物中的酪蛋白糖巨肽

摘要：

本文探讨了利用了(NH4)2SO4分级沉淀、透析脱盐及Q-Sepharose FF层析分离纯化酪蛋白的胃蛋白酶水解物中的CGMP的工艺.结果表明:采用60%饱和度的(NH4)2SO4盐析,可从上清液中直接回收高纯度CGMP,得率为0.71%.低饱和度的(NH4)2SO4可有效脱除杂蛋白.脱盐粗提物CGMP Q-Sepharose FF层析条件为:pH8.5、20mmol/L Tris缓冲液平衡上样,用含0.3mol/L NaCl、20mmol、pH7.1的Tris缓冲液洗脱;浓缩物最大上样量为34.2mg蛋白/ml树脂.利用优化的工艺对水解液层析纯化,纯化产物得率约为2.19%(以酪蛋白计),总结合态唾液酸回收率为87.4%(以酶解液中的唾液酸计),糖基化度可提高到0.472以上.整个工艺路线简便、快捷、成本较低,适合工业化生产.

关键词：酪蛋白糖巨肽(CGMPP、胃蛋白酶、盐析、离子交换层析、唾液酸

所属期刊栏目：26

分类号：TS252.1(食品工业)

资助基金：国家自然科学基金30170685

在线出版日期：2005-09-22（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：255-259