钙激活酶激活蛋白cDNA的克隆与序列分析

摘要：

钙激活蛋白酶(calpain)是动物宰后导致肉嫩化的主要蛋白酶.促进calpain活性的发挥,从而提高肉的嫩度,一直是肉类科学研究工作者的重要研究课题.最新的研究表明,钙激活酶激活蛋白(calpainactivator)--钙激活蛋白酶(calpain)系统的一个新成员,是calpain活性的主要调节者.Calpainactivator可以激活calpain,使其活性提高大约400倍.利用分子生物学方法克隆calpainactivator,为生物肉嫩化技术奠定基础,是食品领域应用生物技术提高生产效率的又一新的课题.本文利用PCR方法克隆了calpainactivatorcDNA序列,并对其进行了序列分析.结果表明,该片段长1017bp,5'-端非翻译区长39bp,3'-端非翻译区长567bp.编码区长411bp,编码一个长137个氨基酸残基的蛋白质,其理论分子量为14298Da.与EdonMelloniet.al 1998年报道的从牛脑中提取纯化的钙激活酶激活蛋白的氨基酸序列相比发现,二者仅有五个位点不同.

关键词：钙激活酶激活蛋白、克隆、肉嫩化

所属期刊栏目：23

分类号：TS2(食品工业)

在线出版日期：2004-01-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：25-29