一种新型绵羊乳酪蛋白ACE抑制肽结构鉴定及分子结合机制分析

摘要：

本研究旨在利用蛋白酶水解绵羊乳酪蛋白,制备新型血管紧张素转化酶(Angiotensin-I-Converting Enzyme,ACE)抑制肽并对其分子抑制机制进行分析,为功能性绵羊乳多肽乳制品开发提供技术支持.试验以绵羊乳酪蛋白为原料,以水解度、ACE抑制率和分子量分布为评价指标,从四种蛋白酶中筛选最适蛋白酶,选择<3 kDa的组分通过LTQ Orbitrap Velos质谱仪进行肽鉴定,筛选潜在的ACE抑制肽进行人工合成并测定其半抑制浓度(IC50),采用Linewaver-Burk作图确定酶抑制动力学,结合分子对接进一步解释肽段的抑制机制.结果表明:碱性蛋白酶为最佳水解蛋白酶;从κ-酪蛋白中筛选出一种新的ACE抑制肽KYIPIQY,半抑制浓度(IC50)为5.73μmol/L;Linewaver-Burk图表明该肽对ACE为混合型抑制模式;分子对接显示,KYIPIQY通过与ACE的S1和S2活性口袋形成氢键和疏水作用力发生紧密结合并且可以扭曲ACE的Zn2+四面体,抑制ACE催化活性的失活而发挥高效的ACE抑制活性.

关键词：绵羊乳;酪蛋白;ACE抑制肽;抑制动力学;分子对接

所属期刊栏目：43

分类号：TS252(食品工业)

资助基金：西北农林科技大学金昌奶绵羊试验示范基地建设A289021806

在线出版日期：2022-01-17（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共9页

页码：110-118