醋酸菌中乙醛脱氢酶的分离纯化及酶学性质

摘要：

以实验室筛选得到的醋酸菌(Acetobacter pomorum)为实验菌株发酵产酶,通过细胞破壁,采用(NH4)2SO4沉淀、透析、DEAE-Sepharose离子交换层析及Superdex G-75凝胶过滤层析分离纯化得到乙醛脱氢酶的酶液,并考察其酶学性质.该酶分子质量为221.60 kDa,单个亚基分子质量约为54.41 kDa,为四聚体结构;纯酶液比活力20.25 U/mg,纯化倍数为10.16倍,乙醛脱氢酶(aldehyde dehydrogenase,ALDH)的回收率为6.53％.酶学性质研究表明,ALDH促进乙醛分解的最适温度为50℃,40～50℃相对酶活力稳定性好;该酶的最适pH为7.0,当pH在5.5 ～7.5内酶活力表现稳定:金属离子对酶活性的影响实验表明,Na+、K+、Zn2+、Ba2+对该酶酶有不同程度抑制作用,而Mg2+、Ca2+、Al3、Li+、Cu2+具有促进作用;ALDH的最适底物为乙醛,相对偏好直链醛类.ALDH活性较大,为后期表达和深入研究其生物学功能提供理论和数据支持.

关键词：醋酸菌、乙醛脱氢酶、分离纯化、酶学性质

所属期刊栏目：39

分类号：TS201.2+5(食品工业)

资助基金：甘肃省创新团队建设计划1207TFCA011;甘肃-青海食品研究开发与检测联合实验室建设1606RTSA337;食品酶制剂共性关键技术研究创新团队098TTCA013;兰州科技计划项目2015-4-6

在线出版日期：2018-06-11（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：100-104