粪肠球菌SK32.001精氨酸脱亚胺酶的分离纯化及酶学性质研究

摘要：

对Enterococcus faecalis SK32.001所产的精氨酸脱亚胺酶(ADI)进行分离纯化并对其酶学性质进行研究.实验结果表明,通过细胞破碎,硫酸铵沉淀,HiPrep Q FF 16/10阴离子交换层析,Sephadex G-75等纯化方法获得电泳纯精氨酸脱亚胺酶,分子量约为42ku,催化最适温度和pH分别为50℃和6.5,在30～40℃和pH5.5～7.5时较稳定.不同浓度的Zn2+对酶活性影响较大.1 mmol/L的Zn2+和10mmol/L的Co2+、Ca2+、Mg2+对酶活有较大的促进作用,10mmol/L的Cu2+对酶的抑制作用最强.精氨酸脱亚胺酶在最适反应条件测定其米氏常数为1.33mmol/L,最大反应速度为2.41 μmol/min.

关键词：粪肠球菌SK32.001、精氨酸脱亚胺酶(ADI)、纯化、酶学性质

所属期刊栏目：36

分类号：TS201.1(食品工业)

在线出版日期：2015-07-07（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页码：165-169