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菠萝蛋白酶工业化提取工艺的改良及酶学性质研究

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以菠萝茎为原料,利用微滤除杂、超滤浓缩分离得菠萝蛋白酶浓缩液,再通过硫酸铵法进行沉淀,最后进行真空冷冻干燥制取菠萝蛋白粗酶:而为了验证其酶学性质,采用SephadexG-100柱层析和DEAE-52离子交换层析制得纯度较高的菠萝蛋白酶。结果表明:菠萝茎打浆后原液通过微滤除杂、超滤浓缩,再采用90%硫酸铵沉淀等工序后,纯化倍数达1.44,是目前工厂制酶的1.19倍.酶活收率与原液相比只降低9%,具有工业化生产的优越性;经SephadexG-100柱层祈和DEAE-52柱层析后.达到电泳纯,可满足医药用酶所需,存在很好的市场应用价值;且该菠萝蛋白酶的酶学性质与有关报道基本一致,最适反应pH在5~6之间,最适温度60℃,重金属离子如Cu^2+、Fe^2+、Pb^2+等对菠萝茎蛋白酶活抑制较大,而Na^+、K^+、Ca^2+则表现出不同程度的激活作用。

菠萝茎蛋白酶、提取、纯化、酶学性质

TS255.1(食品工业)

2012-04-21(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

353-357

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