次壶腹腺丝蛋白功能模块的研究

摘要：

蜘蛛丝是天然的生物材料,具有潜在的巨大应用价值.研究蜘蛛丝蛋白质的结构与功能,有助于破解蜘蛛丝蛋白质的成丝机理,为制备优良材料学性能的仿生蜘蛛丝纤维提供理论依据.以MiSp蜘蛛丝的重复区和C端非重复区蛋白多肽为研究对象,在不同pH值和离子条件下,在体外研究其二级结构与成丝的关系.CD图谱显示:表达纯化的重组蜘蛛丝蛋白R1R2在pH 7.5、6.5和5.5时二级结构相似,均为无规则卷曲,而R1R2CT则主要呈现为d螺旋构象;扫描电镜结果表明:在以上3种pH条件下,只有pH 5.5时R1R2和R1R2CT才形成重组丝纤维,R1R2CT纤维形态较平整,类似于天然蛛丝纤维形态,而R1R2丝纤维则呈条带状,表面粗糙.另外,氯化钠不利于形成形态平整的丝纤维.该成果为研究蛛丝蛋白的成丝机理奠定基础,也为制备仿生蛛丝蛋白纤维提供理论依据.

关键词：次壶腹腺丝蛋白(MiSp)、重组模块、α螺旋、纤维

所属期刊栏目：18

分类号：Q785(基因工程（遗传工程）)

资助基金：国家自然科学基金资助项目31070698;国家高技术研究发展计划项目863计划2006AA03Z451;上海市科委基础研究重点项目10JC1400300;教育部博士点基金资助项目20120075110007;教育部直属高校外聘专家-特色项目

在线出版日期：2014-04-02（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：28-32,49