膜型雌激素受体ER-α36的分子结构及相关信号传导途径研究进展

摘要：

ER-α36由ER-α66衍生而来,它的5′末端和3′末端没有转录活性区AF-1和AF-2,仅保留了ER-α66的DNA结合区、核定位信号区和配体依赖区.ER-α66定位于细胞核,而ER-α36主要锚定于细胞膜和细胞质,故ER-α36属于膜型雌激素受体.与ER-α66相比,ER-α36具有更强大的配体依赖活性,可对内、外源性雌激素迅速做出反应,在数秒至数分钟内快速激活信号通路,并与各类信号因子(如Ca2+、PKA、PKC、IGF)协同,参与细胞内的信号级联反应,介导了雌激素的非基因组信号途径.ER-α36与胞内多种信号通路存在着交叉对话现象,并参与介导细胞内的快速信号途径,如腺苷酸环化酶途径(AC)、蛋白激酶C途径(PKC)、G蛋白偶联途径、磷脂酰三磷酸肌醇激酶PI3K/AKT信号途径、丝裂原活化蛋白激酶MAPK/ERK信号途径、Ca2+通路和Src激酶激活的信号途径.上述信号途径可归纳为3种主要的信号通路:Ras-Raf-MEK-MAPK通路、Src-PI3K-AKt通路、PLC-PKC-cAMP-PKA.

关键词：雌激素受体、雌激素受体α36、腺苷酸环化酶、蛋白激酶C、G蛋白偶联受体、磷脂酰三磷酸肌醇激酶、丝裂原活化蛋白激酶

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分类号：R335(人体生理学)

资助基金：国家自然科学基金项目81572610;广东省扬帆紧缺拔尖人才项目4YF16002G

在线出版日期：2018-08-17（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：95-97