应用胰凝乳蛋白酶消化法比较冬季和夏季鲢鱼肉肌球蛋白的构造特性

摘要：

以夏季和冬季鲢为研究对象,利用胰凝乳蛋白酶能水解羧基端含芳香族氨基酸残基肤键的特性,根据其特异性酶切部位,结合电泳手段来分析肌球蛋白的内部构造差异性.结果表明,与夏季样品相比,冬季鲢的肌原纤维蛋白经酶切生成的肌球蛋白头部S-1较长,在高温下分子量为165ku的重酶解肌球蛋白HMM容易被再降解成小片段的135kuHMM,呈现出冬季肌球蛋白的结构不稳定性.在不同温度下加热夏季和冬季肌球蛋白,其ATPase失活速度和酶解肌球蛋白生成S-1的产生量的减少速度呈现一致性,说明酶解生成的S-1只来源于有活性的肌球蛋白.同时,冬季肌球蛋白热变性温度较夏季肌球蛋白要低6℃,表明冬季肌球蛋白的不稳定性.

关键词：鲢、胰凝乳蛋白酶、肌球蛋白、肌球蛋白S-1、热稳定性、ATPase活性

所属期刊栏目：35

分类号：TS254.1(食品工业)

资助基金：上海市教委重点学科建设项目J50704

在线出版日期：2012-01-09（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页码：940-947