欧洲鳗鲡血清免疫球蛋白纯化及其结构分析

摘要：

应用亲和层析技术提纯欧洲鳗鲡免疫球蛋白(Ig),并对欧鳗Ig的结构和抗原性进行分析.层析结果表明:Ig蛋白呈现一个锐形曲线,蛋白峰与抗原活性峰高度重叠.SDS-PAGE分析表明:欧鳗Ig重链分子量为68 kD,轻链有3条,分子量分别为21 kD、23 kD和26 kD.凝胶电泳结果显示:在非变性非还原条件下,欧鳗Ig有790 kD和350 kD 2条蛋白带,在变性非还原条件下有790 kD、593 kD和350 kD 3条蛋白带.Western-blotting试验证实:兔抗欧鳗Ig能识别欧鳗Ig的多种不同聚合体和Ig的重链,但不能识别Ig的轻链.结论:欧鳗Ig在自然条件下可能以四聚体和二聚体的形式存在,这与其它硬骨鱼的Ig形式有差异.欧鳗Ig链间二硫键不健全,在SDS作用下可解聚产生多种不同分子量的聚合体,首次揭示欧鳗Ig的轻链有3种异型.

关键词：欧洲鳗鲡、免疫球蛋白、亲和层析、结构分析、抗原性分析

所属期刊栏目：30

分类号：S965.223(水产养殖技术)

资助基金：国家自然科学基金30471336

在线出版日期：2007-03-05（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：806-811