10.16378/j.cnki.1003-1111.20053
养殖可口革囊星虫纤溶酶分离纯化及酶学特性研究
采用盐析、Q-Sepharose Fast Flow阴离子和Sephcryl S-100凝胶层析等方法,从养殖可口革囊星虫食道、肠、体液中分离纯化纤溶酶,确定该酶在肠中的位置,研究温度(4、37、50、60、70℃)、pH(3、4、5、6、7、8、9、10)和金属离子(Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Fe2+、Cu2+、Al3+)对酶活性的影响,以及体外溶解血凝块的能力.试验结果表明,从肠中分离纯化出有较强溶解纤溶蛋白能力的蛋白酶,命名为可口革囊星虫纤溶酶,其活性为4343.12 U/mg,是粗提物酶活性的13.82倍,但酶总活性回收率只有3.83％.SDS-PAGE电泳结果表明,该纤溶酶纯度较高,分子质量约为32 ku.在37℃以下及pH 6～9时,酶稳定性较好;Mg2+能提升该纤溶酶的活性(P<0.05),Fe2+、Cu2+、Al3+能显著抑制该酶活性(P<0.05);该酶对体外血凝块溶解率达到88.09％.试验结果表明,养殖可口革囊星虫肠内也具有活性较强的纤溶酶,为其纤溶酶的开发应用提供保障.
可口革囊星虫;纤溶酶;酶学性质;纯化
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S917(水产基础科学)
福建省科技自然基金资助项目;福建省教育厅中青年项目;宁德师范学院闽东特色天然活性成分研发团队项目;宁德师范学院项目
2021-11-26（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
共7页
922-928
