一种麦芽酸性磷酸酶的分离纯化及部分性质研究
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10.3969/j.issn.0490-6756.2011.01.037

一种麦芽酸性磷酸酶的分离纯化及部分性质研究

引用
经硫酸按分级沉淀、CM-Sepharose CL 4B和DEAE-Sepharose CL 4B离子交换柱层析等步骤,从麦芽中分离提纯到一种酸性磷酸酶(ACPase,E.C.3.1.3.2),纯化倍数为33.06,酶液比活为88.27U/mg.通过动力学方法测得其最适pH为5.4,酸碱稳定性较差,仅在pH6.0左右的缓冲液中较稳定;最适温度为50℃,40℃以下有较好的稳定性;在最适条件下,该酶催化pNPP的米氏常数(Km)为4.696×10(-4)mol/L.同时研究了一些金属离子和有机化合物对该酶活性的影响.

麦芽、酸性磷酸酶、分离纯化、动力学性质

48

Q555(酶)

十一五国家科技支撑计划重点项目2006BAF07B01

2011-05-26(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共7页

206-212

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四川大学学报(自然科学版)

0490-6756

51-1595/N

48

2011,48(1)

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