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10.3969/j.issn.1672-3619.2004.01.005

重组恶性疟原虫乳酸脱氢酶的纯化及免疫活性测定

引用
目的研究恶性疟原虫乳酸脱氢酶(LDH)重组蛋白纯化和复性的最佳条件.方法重组质粒PGEX-4T-1-LDH在E coli BL21中表达,表达产物用酶裂解法洗涤、变性、复性、Q-Sepharose High Performance离子交换层析方法纯化.结果获得具有生物活性的蛋白,其纯度达到95%.结论此方法操作简便,纯化效果好.

恶性疟原虫、乳酸脱氢酶、蛋白纯化

4

R382.31(医学寄生虫学)

广东省广州市科技攻关项目2002E3-E4012

2004-06-04(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共4页

22-24,52

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1672-3619

44-1503/R

4

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