10.3969/j.issn.1005-3395.2004.05.011
荔枝果皮过氧化物酶的纯化及部分酶学性质研究
经硫酸铵分级盐析、DEAE-Sepharose和Sephadex G-75柱层析分离,从荔枝果皮中分离提纯了过氧化物酶(POD),该酶被纯化了12.5倍,产率为1.9%.经SDS-PAGE确定为单一条带.该酶最适反应温度为35℃,对热具有较强的稳定性,经75℃处理30 min,酶活性只损失50%.最适pH约为6.5,但在pH 4.0-8.0范围内活力仍比较稳定.该酶在25℃和0.05 mo1/L磷酸缓冲液(pH 7.0)条件下对愈创木酚、邻苯二酚和没食子酸的Km分别是2.75、12.4和12.8 mmol/L.二硫苏糖醇和抗坏血酸能完全抑制POD活性,L-半胱氨酸、柠檬酸、FeSO4、GSH、SDS和ZnSO4对POD活性有一定的抑制作用,而FeCl3和CuSO4对POD则有较好的激活作用.
荔枝、过氧化物酶、纯化、特性
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Q946.546(植物学)
国家自然科学基金30070534;国家自然科学基金39900102;广东省教育厅自然科学基金200002
2004-10-09(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
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