大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合及自组装纳米颗粒表征
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10.6041/j.issn.1000-1298.2021.02.034

大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合及自组装纳米颗粒表征

引用
大豆亲脂蛋白(SLP)是解决大豆分离蛋白水合特性和界面特性等功能特性问题的关键.采用多光谱、热分析和凝胶电泳等技术研究了大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合行为,并对其自组装纳米颗粒进行表征.结果 显示,80 ~90℃是SLP热处理过渡带,在热处理温度低于80℃时,SLP能基本保持天然构象而无显著性变化,在热处理温度高于90℃时,SLP二级构象发生显著性改变.在90℃处理20 min时,SLP蛋白分子结构解聚,且伸展至最大程度,表面疏水性增加,随后自组装形成粒径约为110 nm的稳定单分布纳米颗粒体系.电泳分析结果显示,解离的亚基通过二硫键和疏水相互作用重新聚集成中间聚集体,导致分子间聚集程度增大、构象稳定性增强.本研究可为SLP专用大豆蛋白粉及其在食品领域的开发应用提供理论支撑.

大豆亲脂蛋白、解离缔合行为、自组装纳米颗粒、热诱导

52

TS214(食品工业)

黑龙江省自然科学基金联合引导项目;黑龙江省“百千万”工程科技重大专项;黑龙江省普通本科高等学校青年创新人才培养计划项目

2021-04-14(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共9页

346-354

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农业机械学报

1000-1298

11-1964/S

52

2021,52(2)

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